مقاله بيان همزمان ترکيب چاپرون هاي Gro EL/Tig و Tig با فاکتور رشد فيبروبلاستي بازي انساني در E. coli به منظور کاهش پروتئين هاي نامحلول نوترکيب که چکیده‌ی آن در زیر آورده شده است، در زمستان ۱۳۸۷ در دانش زيستي ايران از صفحه ۲۹ تا ۳۷ منتشر شده است.
نام: بيان همزمان ترکيب چاپرون هاي Gro EL/Tig و Tig با فاکتور رشد فيبروبلاستي بازي انساني در E. coli به منظور کاهش پروتئين هاي نامحلول نوترکيب
این مقاله دارای ۹ صفحه می‌باشد، که برای تهیه‌ی آن می‌توانید بر روی گزینه‌ی خرید مقاله کلیک کنید.
کلمات مرتبط / کلیدی:
مقاله چاپرون Gro EL/Tig
مقاله چاپرون Tig
مقاله فاکتور رشد فيبروبلاستي
مقاله E.coli
مقاله انسان

نویسنده(ها):
جناب آقای / سرکار خانم: ميرزاحسيني حسن
جناب آقای / سرکار خانم: طباطباييان گلناز

چکیده و خلاصه‌ای از مقاله:
در طي توليد پروتئين نوترکيب فاکتور رشد فيبروبلاستي بازي انساني(hbFGF) ، اين پروتئين شکل صحيح فضايي خود را از دست داده و به شکل نامحلول در سيتوپلاسم سلول رسوب مي کند. اين تجمع پروتئيني، انکلوژن بادي ناميده مي شود که از نظر بيولوژيکي، غيرفعال است. تجمع پروتئيني، يکي از مشکلات اساسي در توليد پروتئين نوترکيب است. به منظورکاهش انکلوژن بادي و افزايش فرم محلول  hbFGFدر باکتريE.coli ، از ميان راه هاي مختلف، بيان همزمان ترکيبات مختلف چاپرون ها، با فاکتور رشد فيبروبلاستي بازي انساني را مورد ارزيابي قرار مي دهيم. ترانسفورم جداگانه هر يک از پلاسميدهاي  TF-16و  pG-Tf2به همراه pET-1008، بيان همزمان چاپرون ها و hbFGF، ليز سلولي توسط سونيکاسيون، مقايسه بخشه اي محلول و نامحلول  hbFGFبا تکنيک هاي SDS-PAGE، Western Blot  و الايزا. نتايج نشان داد که چاپرونTrigger Factor (TF)  به تنهايي، باعث افزايش hbFGF محلول مي شود، در صورتي که اين چاپرون در ترکيب باGro EL، نه تنها باعث افزايش فرم محلول نمي شود، بلکه پروتئين هدف را تجزيه مي کند. روند TF اتصال پروتئين هدف بهGro EL  را تقويت مي کند و سبب تجزيه  hbFGFمي شود، در صورتي که TF به تنهايي مي تواند باعث فولدينگ hbFGF شود. نتايج، بيانگر تاثير مثبت چاپرون TF بر فولدينگ hbFGF  و افزايش حلاليت اين پروتئين است.