مقاله تاثير فلز کبالت بر سينتيک و ساختار آنزيم تايروزيناز قارچ خوراکي که چکیده‌ی آن در زیر آورده شده است، در ارديبهشت ۱۳۸۹ در دانشور از صفحه ۳۱ تا ۴۰ منتشر شده است.
نام: تاثير فلز کبالت بر سينتيک و ساختار آنزيم تايروزيناز قارچ خوراکي
این مقاله دارای ۱۰ صفحه می‌باشد، که برای تهیه‌ی آن می‌توانید بر روی گزینه‌ی خرید مقاله کلیک کنید.
کلمات مرتبط / کلیدی:
مقاله تايروزيناز قارچي
مقاله کبالت
مقاله سينتيک
مقاله ساختار

نویسنده(ها):
جناب آقای / سرکار خانم: غيبي نعمت اله
جناب آقای / سرکار خانم: سيرتي ثابت مجيد

چکیده و خلاصه‌ای از مقاله:
مقدمه و هدف: تايروزيناز به عنوان يك آنزيم موثر در سطوح متفاوت حيات نشان داده شده است. اين اهميت هم از نظر عملكرد و هم از نظر ساختار و پايداري آنزيم مهم است. تنوع سوبسترايي آنزيم، امکان بررسي ليگاندهاي متفاوت روي سينتيک آنزيم در هر دو فعاليت كاتكولازي و كرزولازي را فراهم مي كند. عملکرد سينتيکي پيچيده آنزيم و نيز فعاليت و ساختار آن در اين دو واکنش پي درپي از نظر مکانيسمي هنوز به خوبي شناخته نشده است.
هدف: تعيين تاثير فلز کبالت بر سينتيک و ساختار آنزيم تايروزيناز قارچ خوراکي
مواد و روش كار: در اين مطالعه، ساختار آنزيم با استفاده از تکنيک هاي دو رنگ نمايي حلقوي (CD) و فلوئورسانس و نيز فعاليت سينتيکي آن با استفاده از سوبستراي طبيعي کافئيک اسيد در حضور يون فلزي Co2+ با غلظت هاي صفر، ۰٫۲، ۰٫۶ و ۰٫۹ ميلي مولار و در pH برابر ۶، ۷، ۸ و ۹ بررسي شد. ثابت هاي a و β که تاثير فعال کننده برروي آنزيم و تمايل آن به سوبسترا را نشان مي دهند با ترسيم منحني هاي ثانويه لاينووربرک براي آنزيم و Co2+ به دست آمدند.
نتايج: سينتيک فعال سازي آنزيم تايروزيناز براي يون فلزي فوق از الگوي فعال کننده غيرضروري پيروي كرد. مقادير(a<1) a  نشان مي دهد، پيوند ليگاند فلزي با آنزيم باعث افزايش تمايل سوبسترا به آن مي شود. مقادير(b>1) b  نيز نشان مي دهد، پيوند سوبسترا به آنزيم مي تواند تسريع حداکثر سرعت آنزيم را از طريق افزايش ثابت کاتاليتيکي آنزيم (Kcat) به دنبال داشته باشد. بيشترين فعاليت آنزيم در عدم حضور يون Co2+ در pH برابر هفت به دست آمد. بررسي ساختاري آنزيم با تکنيک هاي فلوئورسانس و بيضي واري حلقوي نشان داد، در pH برابر ۹،Co2+  چه از نظر ساختار دوم و چه ساختار سوم پايداري آنزيم را به دنبال دارد.
نتيجه گيري: به طور خلاصه، نتايج حاصل از مطالعات سينتيکي و ساختاري آنزيم، الگوي فعال سازي غيرضروري آنزيم را توسط ليگاند فلزي
Co2+ نشان داد. پيوند احتمالي اين ليگاند در نزديکي موضع فعال، فعال سازي آنزيم را از طريق اثر آلوستريکي به دنبال خواهد داشت. از طرفي لزوما شرايط مناسب فعاليت آنزيم همان شرايط مناسب پايداري آنزيم نخواهد بود.